Platelet-Derived Growth Factor A
| Platelet Derived Growth Factor, Untereinheit A | ||
|---|---|---|
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 125 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer oder Heterodimer A+B | |
| Präkursor | (191 aa) | |
| Isoformen | 125 aa / 110 aa | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | PDGFA ; PDGF-A | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | PDGF family | |
| Übergeordnetes Taxon | Euteleostomi | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Maus | |
| Entrez | 5154 | 18590 |
| Ensembl | ENSG00000197461 | ENSMUSG00000025856 |
| UniProt | P04085 | P20033 |
| Refseq (mRNA) | NM_002607 | NM_008808 |
| Refseq (Protein) | NP_002598 | NP_032834 |
| Genlocus | Chr 7: 0.5 – 0.53 Mb | Chr 5: 139.45 – 139.47 Mb |
| PubMed-Suche | 5154 | 18590
|
Platelet-Derived Growth Factor A (PDGF-A) ist einer von vier Wachstumsfaktoren der PDGF-Familie.[1][2] Das Protein wird sowohl bei Verletzung von den Blutplättchen abgegeben und stimuliert neues Zellwachstum im umliegenden Gewebe sowie es auch bei der Entwicklung des Embryo eine wichtige Rolle spielt.[3] Mäuse, die ohne dieses Protein geboren wurden, haben unterentwickelte Hoden, keine Leydig-Zellen und veränderte Spermien (spermatogenic arrest).
Biosynthese[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
Das für das humane PDGF-A codierende Gen liegt auf Chromosom 7 und besteht aus 6 Exons, die sich über 18 900 Basenpaare erstrecken. Das 1 431 Basen lange Transkript wird in ein 211 Aminosäuren langes Protein translatiert, das nach der Entfernung der N-terminalen Signalpeptids (20 Aminosäuren) das Propeptid ergibt. Nach der Abspaltung von weiteren 66 Aminosäuren entsteht die Haupt-Isoform von PDGF-A, bei dessen anderer Isoform die C-terminalen 15 Aminosäuren fehlen. Die beiden Isoformen haben somit eine Länge von 125 und 110 Aminosäuren.
Biologische Funktion[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
Die biologischen Funktionen der Wundstimulation und während der Embryogenese werden durch Bindung der A+A- oder A+B-Dimere an einen der PDGF-Rezeptoren vermittelt, die als Tyrosinkinase agieren.
Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
- ↑ J. Andrae, L. Gouveia, L. He, C. Betsholtz: Characterization of platelet-derived growth factor-A expression in mouse tissues using a lacZ knock-in approach. In: PloS one. Band 9, Nummer 8, 2014, S. e105477, ISSN 1932-6203. doi:10.1371/journal.pone.0105477. PMID 25166724. PMC 4148317 (freier Volltext).
- ↑ Correction: Characterization of Platelet-Derived Growth Factor-A Expression in Mouse Tissues Using a lacZ Knock-In Approach. In: PloS one. Band 9, Nummer 11, 2014, S. e113204, ISSN 1932-6203. doi:10.1371/journal.pone.0113204. PMID 25383695. PMC 4226583 (freier Volltext).
- ↑ T. Miyata, T. Toho, N. Nonoguchi, M. Furuse, H. Kuwabara, E. Yoritsune, S. Kawabata, T. Kuroiwa, S. Miyatake: The roles of platelet-derived growth factors and their receptors in brain radiation necrosis. In: Radiation oncology. Band 9, 2014, S. 51, ISSN 1748-717X. doi:10.1186/1748-717X-9-51. PMID 24512807. PMC 3927833 (freier Volltext).